Le lysozyme est une protéine globulaire formée de 129 acides aminés, pour l'être humain, que l'on rencontre dans un certain nombre de sécrétions (larmes, salive...) et dans le blanc d'œuf. Elle a été découverte par Alexander Fleming en 1922.

Il s'agit d'une hydrolase acide (EC 3.2.1.17) sécrétée par les granulocytes et les monocytes. Elle détruit la paroi bactérienne en catalysant l'hydrolyse des glycosaminoglycanes la constituant. Cette propriété a incité certains auteurs à la qualifier d'antibiotique corporel.

Le lysozyme peut agir comme une opsonine innée, ou comme une enzyme lytique capable de lyser des bactéries, en particulier celles à Gram positif, indépendamment de leur pouvoir pathogène. En revanche, les bactéries à Gram négatif sont généralement résistantes à cette enzyme grâce à la couche externe de lipopolysaccharides (LPS) qui les caractérise. Cette couche LPS couvre la paroi muréique (par exemple, une couche de peptidoglycanes) et la protège contre l'attaque par le lysozyme en empêchant l'accès de cette enzyme.

Avec le lysosyme, dont le lait de jument est deux fois plus riche que le lait humain (le lait de vache n¹en possède que des traces), nous sommes en présence d¹une enzyme qui est un agent anti-microbien puissant (antibactérien et antiviral). Cela explique les effets constatés du lait de jument sur les aphtes, les infections rhinopharyngées, les rhumes à écoulement et même la coqueluche. Pour son action de stimulation des défenses immunitaires, il pourrait être utilisé comme adjuvant avant vaccination, pendant une antibiothérapie et dans tous les cas de faiblesse des défenses (personnes âgées...).